Magn uppbyggt próteinsameinda eða prótfnbyggingunni

Uppbygging prótinsameind nú til rannsókna fyrir yfir 200 ár. Hún er þekkt fyrir marga próteinum. Sumir þeirra hafa verið smiðuð (t.d., insúlín, RNase). Grunn burðarvirki og viðmiðunareining af sameindum prótíni úr amínósýrum. Ennfremur er karboxýlhópa og amínóhópa og prótínum innihalda önnur virka hópa, sem stjórna því eiginleika þeirra. Slíkir hópar ná yfir sett í stefnu þvert branchings prótinsameind: karboxý hópur með asparssýru eða glútamínsýru, amínó hópnum og er lýsíni eða hýdroxýlýsin, gúanidín hópur á arginíni er imídasólhópur sem histidíns, hýdroxýlhópur serins og þreónfns, fenól hópur týrósíns, súlfhýdrýl hópnum of cysteine, dísúlfíð hópur af systín, þlóeter hópur metíónín, fenýlalanín benzelnoe algerlega, alifatísku keðjur á öðrum amfnósvrum.

Það eru fjögur stig af uppbyggt próteinsameinda.

Grunnbygging prótíninu. Amínósýra í prótinsameind þátt saman peptiðtengjum, þannig að mynda fyrsta stigs byggingu. Það veltur á eigindlegri samsetningu þeirra amínósýrum, fjölda þeirra og röðinni á milli efnasambanda. Grunnbygging á prótein ákvarðað oftast með því að Sanger. Prófið prótinið er meðhöndluð með lausn af ditroftorbenzola (DNP), og þar með mynda dínítrófenýl-prótín (prótín-DNP). Í kjölfarið DNP vatnsrofið prótín mynduð leifa prótinsameind og DNP-amínósýra. DNP-amínó sýra er endurheimtur úr slíkri blöndu og mælanleg vatnsrof. The afurðum vatnsrofs eru amínósýrunni og sem dínítróbensen. Afgangurinn af prótinsameind hvarfast við nýju skömmtum af DNP Svo lengi sem heildar sameindarinnar ekki brjóta niður í amínósýrur. Byggt á tölulegum rannsókn á amínósýrum gera upp Grunnbygging einstakra hringrás prótein. Þekkt grunnbyggingu próteina sem insúlíni, mýóglóbin blóðrauða, glúkagon og margir aðrir).

By the method of Edman próteini er meðhöndluð með fenýl ísóþíósýanati. Stundum nota prótínkljúfandi ensím - trypsín laktasa, úreasa, peptíðkljúíur o.fl.

The annar uppbyggingu á prótíninu. American vísindamenn, því að nota röntgengeislabrotsmælingu greiningu, komist að því að prótín fjölpeptíðkeðjumar oft eru til á formi alfa-helices og stundum beta mannvirki.

Alpha-Helix er borin saman við hringstiga, sem að sér það hlutverk þeirra prófgráða af amínósýru. In sameindir fibrillar prótín (silki fibroin) fjölpeptíð keðja er næstum alveg strekkt (beta-uppbygging) og raðað í formi á kúlum, gerður stöðugur með vetnistengjum.

Alpha-Helix er hægt að myndast af sjálfu sér í samtengdra fjölpeptíða (dederon, nylon), sem hafa sameindarmassa sem er frá um 10 til 20 þúsund. Já. Á ákveðnum hluta af sameindinni sem prótín (insúlín, blóðrauða, RNase-) brýtur á alfa helical uppsetningu á peptíð keðja, og er myndað helical uppbyggingu af annarri gerð.

The-þriðjastigs myndbyggingu prótein. Spiral hlutar fjölpeptíðkeðju af the prótinsameind eru í mismunandi samböndum sem ákvarða þrígreindu (þrívítt) byggingu, form og lögun af því magni af prótein sameindarinnar. Það er talið að-þriðjastigs myndbyggingu sjálfvirk og á sér stað vegna víxlverkunar við amínósýruleifa endursuðuhitastigs leysisins sameindir. Þannig vatnsfælnu stakeindum "dregin" inn í prótinsameind, mynda þurran svæði þeirra og vatnssæknu hópar eru stilla í átt leysinn, sem leiðir til myndunar á atorku hagstæðum alltaf staðfestingar sameind. Þetta ferli er fylgja myndun innri tengi. The-þriðjastigs myndbyggingu prótinsameind vélritað fyrir RNase-, blóðrauða, transþýretíni af eggjum kjúklingur.

The fjórðastigs uppbyggingu á prótíninu. Þessi tegund af uppbyggingu prótinsameind á sér stað sem afleiðing af samtaka several aubunita innlimast í einni sameind. Hver undireining hefur fyrst og fremst, annars og þriðja stigs byggingu.